RT Dissertation/Thesis
T1 P2X7 inhibition ameliorates the Ubiquitin-proteasome system impairment associated with neurological diseases
T2 La inhibición de P2X7 mejora el deterioro del sistema ubiquitina-proteasoma asociado con enfermedades neurológicas
A1 Bianchi, Carolina
AB The Ubiquitin Proteasome System (UPS) is the primary intracellular pathway leading to the degradation of misfolded, disassembled, or damaged proteins (Kaushik & Cuervo 2015). The destruction of a target protein is handled by the 26S proteasome complex following the covalent binding of multiple copies of ubiquitin molecules to a substrate protein via an enzymatic cascade (Hershko and Ciechanover,1998). UPS dysfunction has been linked to several neurological disorders, including Alzheimer's disease, Amyotrophic Lateral Sclerosis, Huntington's disease, and epilepsy (Stefanis and Keller, 2017; Upadhya et al., 2007, Engel et al., 2017). The impact of the UPS in these diseases may be linked to deficiencies in the clearance of misfolded proteins, which can lead to intracellular protein aggregation, cytotoxicity, and cell death (Leight et al., 1991; Neumann et al., 2006)...
AB El Sistema Ubiquitina-Proteasoma (UPS) es el principal sistema encargado de controlar la proteostasis celular (Kaushik y Cuervo 2015). La destrucción de una proteína diana es operada por el complejo de proteasoma 26S después de la unión covalente de múltiples copias de moléculas de ubiquitina a una proteína sustrato a través de una cascada enzimática (Hershko y Ciechanover, 1998). La disfunción del UPS se ha relacionado con una variedad de enfermedades neurológicas, incluida la enfermedad de Alzheimer, la Esclerosis Lateral Amiotrófica, la enfermedad de Huntington y la Epilepsia (Stefanis y Keller, 2007; Upadhya et al., 2007; Engel et al, 2017). El impacto del UPS en estas enfermedades puede estar relacionado con deficiencias en la eliminación de proteínas mal plegadas, lo que puede conducir a la agregación de proteínas intracelulares, citotoxicidad y muerte celular (Leight et al., 1991; Neumann et al., 2006)...
PB Universidad Complutense de Madrid
YR 2022
FD 2022-02-21
LK https://hdl.handle.net/20.500.14352/3466
UL https://hdl.handle.net/20.500.14352/3466
LA eng
NO Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Veterinaria, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular IV, leída el 12-11-2021
DS Docta Complutense
RD 16 abr 2025