RT Dissertation/Thesis
T1 Estudio sobre la biosíntesis y propiedades alotópicas del factor de acoplamiento de fosforilación oxidativa (ATPasa) de Micrococcus Lysodeikticus
A1 Muñoz Sanz, Carmen
AB La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolítica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolítica. La atpasa de m. Lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosíntesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose después en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibición de la síntesis de lípidos no afecta a la biosíntesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporación de este enzima en la membrana plasmática.
PB Universidad Complutense de Madrid
YR 2015
FD 2015
LK https://hdl.handle.net/20.500.14352/40096
UL https://hdl.handle.net/20.500.14352/40096
LA spa
NO Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Biológicas, leída en 1977.
NO ProQuest
DS Docta Complutense
RD 8 abr 2025