2026-08-22T18:52:29Zhttps://docta.ucm.es/rest/oai/requestoai:docta.ucm.es:20.500.14352/400962023-07-17T23:33:56Zcom_20.500.14352_14col_20.500.14352_22
Muñoz Sanz, Carmen
2023-06-19T21:27:08Z
2023-06-19T21:27:08Z
2015
5306074503
https://hdl.handle.net/20.500.14352/40096
La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolítica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolítica. La atpasa de m. Lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosíntesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose después en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibición de la síntesis de lípidos no afecta a la biosíntesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporación de este enzima en la membrana plasmática.
spa
open access
Estudio sobre la biosíntesis y propiedades alotópicas del factor de acoplamiento de fosforilación oxidativa (ATPasa) de Micrococcus Lysodeikticus
doctoral thesis