High resolution studies of R2TP, an HSP90 cochaperone involved in spliceosome assembly

Abstract

HSP90 is a molecular chaperone and a key macromolecular machine for the assembly, stabilization and regulation of many other proteins and biological complexes. It is a very ubiquitous protein accounting for 1-2% of the global proteome. Furthermore, around of 10% of the total proteome interacts with HSP90 (HSP90clients). Interestingly, these HSP90 clients often require a persistent HSP90 activity for their stabilization and in some cases also for the regulation of their activity. The vast amount of unrelated HSP90 clients suggests that HSP90 acts in a very versatile manner. Indeed, HSP90 is capable of accommodating many different clients in multiple conformations, including partially folded states...

HSP90 es una chaperona molecular clave para el ensamblaje, estabilización y regulación de muchas otras proteínas y complejos biológicos. Es una proteína muy ubicua que representa el 1-2% del proteoma global. Además, alrededor del 10%del proteoma total interactúa con HSP90 (clientes de HSP90). Curiosamente, estos clientes de HSP90 a menudo requieren una actividad HSP90 continua para su estabilización y, en algunos casos, también para la regulación de su actividad. La gran cantidad de clientes HSP90 no relacionados entre sí sugiere que HSP90 actúa de una manera muy versátil. De hecho, se sabe que HSP90 es capaz de adaptarse a muchos clientes diferentes en múltiples conformaciones, incluidos estados parcialmente plegados...