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Caracterización estructural y funcional de la anexina A2 humana. Disección molecular de los mecanismos de agregación de membranas

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2024-04-23
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Universidad Complutense de Madrid
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Las anexinas son una familia multigénica de proteínas que intervienen en los procesos de agregación y fusión de las membranas biológicas. Uno de sus miembros más conocidos es la anexina A2 (o p36/calpactina-1), capaz de unirse a fosfolípidos ácidos de forma dependiente del calcio, como ocurre con otros miembros de la misma familia. Su localización es principalmente citosólica, donde está implicada en numerosos procesos como endocitosis, exocitosis, canal iónico o en la interacción de microfilamentos de actina con membranas. En su forma heterotetramérica, especialmente con la proteína S100A10 (p11), la anexina A2 se ha implicado como factor determinante en innumerables procesos biológicos extracelulares como la anticoagulación o como marcador de mal pronóstico tumoral por su participación en la activación del plasminógeno. Su actividad nuclear aún es poco conocida y parece implicar la regulación de numerosos genes incluyendo la propia S100A10...
Annexins are a multigene family of proteins involved in the aggregation and fusion processes of biological membranes. One of its best-known members is annexin A2(or p36/calpactin-1), which is able to bind to acidic phospholipids in a calciumdependent manner, as occurs with other members of the same family. Its localization is mainly cytosolic, where it is involved in numerous processes such as endocytosis, exocytosis, ion channel or in the interaction of actin microfilaments with membranes. In its heterotetrameric form, especially with the S100A10 (p11) protein, annexin A2 has been involved as a determinant factor in several extracellular biological processes such as anticoagulation or as a marker of poor tumor prognosis due to its participation in plasminogen activation. Its nuclearactivity is still poorly understood and seems to involve the regulation of numerous genes including S100A10 itself...
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Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Químicas, leída el 28/06/2023
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