Estudios estructurales de la proteína mayoritaria de la cápsida de lentivirus

Abstract

Los Lentivirus son un grupo de virus, subfamilia de los Retrovirus. Incluyen virus de gran importancia tanto veterinaria, como el virus de la anemia infecciosa equina (EIAV) o el virus de la inmunodeficiencia felina (FIV), como clínica como el virus de la inmunodeficiencia humana (HIV). Nuestro sistema de estudio es la proteína mayoritaria de la cápsida de lentivirus. Las proteínas de las cápsidas lentivirales tienen una gran homología de secuencia. Este alto grado de similitud, junto con la existencia de reacciones cruzadas y la función conservada, sugieren que las estructuras tridimensionales de estas proteínas están muy relacionadas. En esta Memoria se describen los estudios estructurales de dos de estas proteínas: la proteína p26 de EIAV y la proteína p24 de FIV. Con la primera de ellas se lleva a cabo una caracterización estructural de la proteína y un estudio del papel que desempeñan los puentes disulfuro en el mantenimiento de la estructura. En el caso de la proteína p24 se estudia el mecanismo de plegamiento de la proteína mediante la obtención de formas mutantes en las que se cambian los residuos de triptófano por fenilalanina. El proceso de desnaturalización con urea de la proteína salvaje y los mutantes se puede seguir mediante técnicas espectroscópicas como dicroismo circular y fluorescencia. Esto nos permite profundizar en el proceso mediante el cual la proteína alcanza su estructura tridimensional