Estudio sobre la biosíntesis y propiedades alotópicas del factor de acoplamiento de fosforilación oxidativa (ATPasa) de Micrococcus Lysodeikticus

Abstract

La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolítica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolítica. La atpasa de m. Lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosíntesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose después en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibición de la síntesis de lípidos no afecta a la biosíntesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporación de este enzima en la membrana plasmática.